Proteases são enzimas pertencentes ao grupo das hidrolases sendo capazes de degradar ligações peptídicas. Algumas destas enzimas possuem especificidade por determinado tipo de substrato, como é o caso de proteases colagenolíticas, atuando na hidrólise de diversos tipos de colágeno. Ou ainda proteases com atividade
fibrinolítica, responsáveis pela dissolução dos coágulos de fibrina. Desta forma a procura por novas enzimas e processos mais simples e com menos custos de produção e purificação são incessantes. Nesta perspectiva a utilização de substratos de baixo custo e resíduos agroindustriais em processos fermentativos é uma alternativa para diminuir os gastos na produção enquanto aumenta a eficiência desta etapa. O uso de coprodutos e resíduos agroindustriais como substratos associados a técnica de fermentação em estado sólido (FES), favorece ainda o crescimento de fungos filamentosos, excelentes produtores de enzimas em geral, levando em consideração a diversidade biossistemática e a variedade de enzimas possivelmente produzidas por estes microrganismos. Desta forma, o presente trabalho teve como objetivo avaliar o potencial biotecnológico dos fungos Aspergillus sclerotiorum URM5792 e Aspergillus ochraceus URM604 através da FES. Além de purificar a enzima alvo por meio de processos cromatográficos e realizar atividades específicas. Na avaliação do potencial biotecnológico de A. scleroriorum foi realizada a identificação da atividade proteolítica (122,71 U/mL) e colagenolítica (16,80 U/mL). As amostras passaram por processo de purificação por meio de precipitação cetônica, onde foi verificada atividade proteásica de 358 U/mL e colagenolítica de 48,63 U/mL, Cromatografia de troca iônica DEAE-Sephadex seguida por SuperdexG75 em sistema FPLC, onde foi alcançada recuperação de 92,8% e atividade proteolítica de 602,38U/mL e colagenolítica de 679,44U/mL. Em relação a caracterização parcial, realizada a partir de atividade colagenolítica, foi observado pH ótimo alcalino (8) e temperatura ótima de 45°C. Já em relação a espécie A. ochraceus foram avaliadas as atividades proteásica, colagenolítica e fibrinolítica, obtendo-se resultados promissores (815,33 U/mL 47,33 U/mL e 21,78 U/mL, respectivamente). A metodologia para purificação da protease seguiu os mesmos parâmetros descritos acima para o A. scleroriorum e atingiu-se recuperação de 131,35% (436,67 U/mL) nas amostras obtidas a partir da cromatografia de troca iônica DEAE-Sephadex e atividade de
186,66 U/mL com recuperação de 40% nas amostras eluidas da coluna Superdex G75 em sistema FPLC. Os microrganismos estudados foram considerados eficientes para a produção de protease com potencial biotecnológico através da FES utilizando substratos de baixo custo, assim como resíduos agroindustriais.