Entender os mecanismos pelos quais os radicais livres e espécies oxidantes atuam em processos fisiológicos é complexo, especialmente aqueles envolvendo metais de transição com elevada atividade redox como o cobre, ou participante de muitas funções celulares como o zinco, ambos presentes na metaloenzima Cu,Zn- Superóxido Dismutase (SOD1), onde muitos processos envolvendo a sua agregação e função peroxidásica deletéria ainda estão em plena discussão na literatura após mais de 40 anos de sua descoberta e caracterização. Sabe-se muito pouco sobre como a SOD1, sem mutações, estaria envolvida com casos de Esclerose Lateral Amiotrófica (ELA) esporádicos (os mais comuns), e nossa proposta é que está relacionado a alterações no sítio de ligação ao zinco na enzima, levando a agregações protéicas e formas agressivas desta doença. Portanto, estudamos uma mutação sítio dirigida na SOD1, especificamente no sítio complexante de zinco (K136E), e verificamos que a proteína mutada mantém sua atividade catalítica.