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Dados do Trabalhos de Conclusão

UNIVERSIDADE FEDERAL DO ABC
CIÊNCIA E TECNOLOGIA (33144010003P0)
Mutações relacionadas com a alteração do sítio de ligação do zinco na metaloenzima Cu,Zn-Superóxido dismutase (SOD1): Efeitos na atividade catalítica da enzima após mutações sítio dirigidas
TANIA MARIA MANIERI
DISSERTAÇÃO
22/03/2013

Entender os mecanismos pelos quais os radicais livres e espécies oxidantes atuam em processos fisiológicos é complexo, especialmente aqueles envolvendo metais de transição com elevada atividade redox como o cobre, ou participante de muitas funções celulares como o zinco, ambos presentes na metaloenzima Cu,Zn- Superóxido Dismutase (SOD1), onde muitos processos envolvendo a sua agregação e função peroxidásica deletéria ainda estão em plena discussão na literatura após mais de 40 anos de sua descoberta e caracterização. Sabe-se muito pouco sobre como a SOD1, sem mutações, estaria envolvida com casos de Esclerose Lateral Amiotrófica (ELA) esporádicos (os mais comuns), e nossa proposta é que está relacionado a alterações no sítio de ligação ao zinco na enzima, levando a agregações protéicas e formas agressivas desta doença. Portanto, estudamos uma mutação sítio dirigida na SOD1, especificamente no sítio complexante de zinco (K136E), e verificamos que a proteína mutada mantém sua atividade catalítica.

Cu,Zn-SOD, Mutação, Esclerose Lateral Amiotrófica.
Mechanisms involving free radical and oxidant species are complex to understand, especially those which involve transition metal ions such as copper and zinc, both present at the metaloenzyme Cu,Zn-Superoxide Dismutase (SOD1). It is known that many processes involving SOD1 aggregation and peroxidase activity remain unresolved even more than 40 years after SOD’s discovery and characterization. In this research topic the role of mutations on the enzyme which are related to cases of familial Amyotrophic Lateral Sclerosis (ALS) starts to be elucidated. Mutations related to zinc coordination are more intriguing because they seem to cause aggressive pathogenic phenotypes of ALS. We studied a site-direct mutation on SOD1, taking special attention to zinc site (K136E), and it was verified that the mutated protein remains its catalytic function.
Cu,Zn-SOD, Mutation, Amyotrophic Lateral Sclerosis
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PORTUGUES
UNIVERSIDADE FEDERAL DO ABC
O trabalho possui divulgação autorizada
CTQ-2013 - Tânia Maria Manieri.pdf

Contexto

QUÍMICA
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Banca Examinadora

GISELLE CERCHIARO
DOCENTE - PERMANENTE
Sim
Nome Categoria
SERGIO DAISHI SASAKI Participante Externo
ROBERTO KOPKE SALINAS Participante Externo

Financiadores

Financiador - Programa Fomento Número de Meses
FUNDACAO DE AMPARO A PESQUISA DO ESTADO DE SAO PAULO - Bolsa de Mestrado 24

Vínculo

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-
Não
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