Dados do Trabalhos de Conclusão

UNIVERSIDADE FEDERAL DO VALE DO SÃO FRANCISCO
Ciências Veterinárias no Semiárido (25020013006P6)
RELAÇÕES FILOGENÉTICAS E PREDIÇÃO DAS CARACTERÍSTICAS BIOQUIMÍCAS A PARTIR DE SEQUÊNCIAS DE AMINOÁCIDOS DA ENZIMA LIPOGÊNICA DIACILGLICEROL ACILTRANSFERASE–1 EM RUMINANTES
FERNANDA FERNANDES PINHEIRO DA COSTA
DISSERTAÇÃO
28/07/2016

A enzima diacilglicerol aciltransferase-1(DGAT-1) exerce um papel chave durante a biossíntese de gordura no leite. Neste estudo foram selecionadas sequências de aminoácidos da proteína DGAT-1 a partir de banco de dados de proteínas Swiss-Prot, das seguintes espécies Bubalus bubalis (tr|Q0ZR39|Q0ZR39, 489), Bos indicus (tr|A6YP72|A6YP72, 425), Ovis aries (tr|A8VJM4|A8VJM4, 489), Capra hircus (tr|A2T092|A2T092, 382), Bos taurus (sequência não polimórfica e polimórfica para o polimorfismo K232A) (sp|Q8MK44|1, 489). Tais sequências foram empregadas para inferir relações filogenéticas em diferentes espécies de ruminantes, bem como para predizer características bioquímicas entre as sequências não-polimórfica e polimórfica para o polimorfismo K232A de DGAT-1 em bovino Bos taurus. Múltiplos alinhamentos a partir das sequências selecionadas foram realizados para identificar o grau de identidade desta enzima a partir dos programas Multialin e Swiss-Prot. Para inferência filogenética e avaliação da distância evolutiva entre as espécies construiu-se uma árvore evolutiva através do programa MEGA 6.0 utilizando o método Neighbor-Joining (NJ). A predição dos parâmetros bioquímicos, da estrutura secundária e das desordens da proteína DGAT-1 sem e com polimorfismo K232A foram realizados através de ferramentas dos programas ProtParam, CFSSP Chou e Fasman e DisEMBL, respectivamente. O alinhamento realizado entre as sequências das espécies de ruminantes revelou identidade de 77,50% com valor de E de 0.003. O agrupamento evolutivo entre as espécies revelou a presença de vários sub-ramos agrupados em um único ramo principal. A caracterização bioquímica da proteína DGAT-1 sem e com polimorfismo K232A em bovinos Bos taurus demonstrou uma alta estimativa de meia vida para ambas as sequências. Entretanto, a presença de um espiral na estrutura secundária e de uma desordem no critério Hot-Loops foi observada exclusivamente na proteína DGAT-1 não polimórfica. Os resultados revelaram elevado grau de conservação e estreita proximidade evolutiva entre diferentes espécies de ruminantes, bem como alterações na estrutura secundária e na predição de desordens da DGAT-1 sem o polimorfismo K232A, o que poderia estar comprometendo a ação enzimática e afetando o metabolismo biológico nos animais que não apresentam tal polimorfismo

bioinformática;evolução;polimorfismo;proteína DGAT-1;ruminantes
The enzyme acyltransferase-1 diacylglycerol (DGAT-1) plays a key role during fat biosynthesis in milk. Amino acid sequences of the DGAT-1 protein were selected from protein database Swiss-Prot, such as: species Bubalus bubalis (tr | Q0ZR39 | Q0ZR39, 489), Bos indicus (tr | A6YP72 | A6YP72, 425), Ovis aries (tr | A8VJM4 | A8VJM4, 489), Capra hircus (tr | A2T092 | A2T092, 382), Bos taurus (non polymorphic sequence for the K232A polymorphism, sp | Q8MK44 |. 1, 489). Such sequences were employed for inferring phylogenetic relationships among different species of ruminants as well as for predicting biochemical characteristics between the sequences K232A non-polymorphic and polymorphism DGAT-1 in cattle Bos taurus. Multiple alignments from the selected sequences were performed to identify the degree of identity this enzyme from Multialin and Swiss-Prot programs. For phylogenetic inference and evaluation of the evolutionary distance between species, an evolutionary tree was constructed using MEGA 6.0 program using the Neighbor-Joining method (NJ). The prediction of biochemical parameters, the secondary structure and disorders of the protein DGAT-1 with and without polymorphism K232A were performed using tools of ProtParam, CFSSP Chou and Fasman and DisEMBL programs, respectively. Multiple alignments of the sequences of ruminant species showed a 77.50% identity and E value of 0.003. The evolutionary grouping of the species revealed the presence of several sub-branches grouped in an one main branch. Biochemical characterization of the 1 non-polymorphic and polymorphic DGAT- from K232A mutation in cattle showed a high estimated half-life for both sequences. Moreover, the presence of a spiral on the secondary structure and a disorder in the hot-loops criterion were observed exclusively in the non--polymorphic DGAT-1 protein. These results revealed a high degree of conservation and close evolutionary proximity between different species of ruminants, as well as changes in secondary structure and predicting disorders in the non-polymorphic DGAT-1, which could be compromising the enzymatic action and affecting the biological metabolism in animals that do not exhibit this polymorphism.
bioinformatics;evolution;polymorphism;DGAT-1 protein;ruminants
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PORTUGUES
UNIVERSIDADE FEDERAL DO VALE DO SÃO FRANCISCO
O trabalho não possui divulgação autorizada

Contexto

CIÊNCIAS VETERINÁRIAS
BIOTECNOLOGIA APLICADA À MEDICINA VETERINÁRIA
Identificação de polimorfismos no gene codificante da enzima diacilglicerol aciltransferase 1 e sua influência na composição de gordura do leite de vacas leiteiras da raça HOLANDESA

Banca Examinadora

JANE EYRE GABRIEL
DOCENTE - PERMANENTE
Sim
Nome Categoria
JOAO JOSE DE SIMONI GOUVEIA Participante Externo
CAROLINA VIANNA MORGANTE Participante Externo

Vínculo

Servidor Público
Instituição de Ensino e Pesquisa
Ensino e Pesquisa
Não