Dados do Trabalhos de Conclusão

UNIVERSIDADE FEDERAL DO ABC
FÍSICA (33144010001P7)
Pico de Bóson e transições dinâmicas em água confinada em aminoácidos
THAMIRES ANDRADE LIMA
TESE
31/10/2014

Semelhanças entre as propriedades físicas de biomoléculas hidratadas e líquidos vítreos têm sido observadas, dentre elas temos a existência de uma anomalia em baixas frequências, denominada pico de bóson e a ocorrência de transições vítreas em baixas temperaturas, T < Tm, quando a água presente nas biomoléculas é considerada super-resfriada. Alguns autores apontam a água presente nas biomoléculas como responsável pela existência dessas propriedades anômalas, já que é conhecido que a água, quando confinada e super-resfriada, comporta-se como vidro. Nesse trabalho estudamos os aminoácidos L-cisteína e L-prolina com alto grau de desidratação e hidratados, bem como L-cistina quase seca, dímero da L-cisteína. Utilizamos Difração de Raios-X para caracterizar a estrutura dos aminoácidos e Análise Termogravimétrica para quantificar a água presente nos sistemas analisados. Por meio do estudo de espectroscopia Raman e medidas de calor específico, identificamos a presença do pico de bóson mesmo nas amostras com alto nível de desidratação, apresentando apenas a água confinada ao seu sistema. Analisamos o comportamento do pico de bóson com o resfriamento (300 K- 10 K), determinando a temperatura de transição vítrea para cada aminoácido . Além disso, o estudo da relaxação de modos normais estruturais do aminoácido e da água presente neles, nos permitiu identificar uma transição frágil-forte em Tl≥Tg . Conhecendo o comportamento dessas transições foi possível identificar um caráter vítreo para esses aminoácidos que desvia do comportamento de um vidro clássico, já que a razão Tg⁄Tm foi menor que 2/3, caracterizando nossos sistemas como vidros quânticos.

Pico de bóson, transições dinâmicas, aminoácidos, temperatura, hidratação.
Several similarities have been observed between glass formers and hydrated biomolecules, among them the presence of an anomaly at low frequencies, called boson peak and the glass transitions occurrence at low temperatures, T < T , when the water is supercooled. Some authors indicate the water present in biomolecules as responsible for these anomalous properties, since it is known that supercooled confined water behaves as glass. Here we studied Cysteine and Proline highly dehydrated and hydrated, as well as almost dry Cystine, the Cysteine dimer. We used X-ray diffraction in order to characterize amino acid structures and Thermogravimetric Analysis to quantify water at the studied media. We identified the presence of the boson peak at the amino acids samples by measuring them with Raman spectroscopy and Specific heat measures at highly dehydrated samples. We can affirm that biomolecules with no peptide bonds are susceptible to this anomaly at low frequencies. We analyzed the boson peak behavior under biomolecules cooling (300 K – 10 k), determining glass transition temperature for each one of them. Structural and water normal modes relaxation studies were performed, allowing us identify fragile-strong transition at Tl≥Tg . The knowledge about these transitions behavior allowed identifying amino acids glassy character, which deviates from a classical glass behavior, characterizing these biosystems as quantum glasses.
Boson peak , dynamic transitions, amino acids, temperature, hydration.
1
136
PORTUGUES
UNIVERSIDADE FEDERAL DO ABC
O trabalho possui divulgação autorizada

Contexto

FÍSICA
-
-

Banca Examinadora

HERCULANO DA SILVA MARTINHO
DOCENTE - PERMANENTE
Sim
Nome Categoria
MAURO CARLOS COSTA RIBEIRO Participante Externo
CAROLINA BRITO CARVALHO DOS SANTOS Participante Externo
FERNANDO LUIS DA SILVA SEMIAO Docente - PERMANENTE
CAETANO RODRIGUES MIRANDA Docente - PERMANENTE

Financiadores

Financiador - Programa Fomento Número de Meses
UNIVERSIDADE FEDERAL DO ABC - Pró reitoria de Pós Graduação 11
FUNDACAO DE AMPARO A PESQUISA DO ESTADO DE SAO PAULO - Bolsa de Doutorado 37

Vínculo

-
-
-
Não