Ainda nos dias de hoje, o envenenamento ofídico é um problema de saúde pública, afetando sobretudo, regiões de clima tropical, subtropical e áreas rurais de países da África, Ásia, Oceania e América Latina. No Brasil, os gêneros de serpentes Bothrops e Crotalus são responsáveis por quase 90% dos acidentes ofídicos, sendo que os acidentes provocados por este último apresentam relativa alta taxa de mortalidade. O veneno das serpentes do gênero Bothrops possuem uma classe de fosfolipases A2, as Lys49-PLA2s, que não possuem atividade catalítica,mas são capazes de induzir a mionecrose por uma mecanismo não catalítico que não é totalmente conhecido. Com relação às fosfolipases A2 veneno das serpentes do gênero Crotalus, o complexo crotoxina, formado pela crotoxina A (não catalítica) e a crotoxina B (catalítica) pode constituir até cerca de 60% do veneno desses animais, como no caso da subespécie Crotalus durissus terrificus, e é uma potente neurotoxina que provoca um grande bloqueio da transmissão neuromuscular. Neste trabalho, utilizando diversas técnicas teóricas e experimentais, sobretudo cristalografia de raios X, são apresentados diversos resultados que visam aprofundar o conhecimento acerca do funcionamento destas proteínas. Com relação à crotoxina, é apresentado a estrutura cristalográfica da crotoxina B de Crotalus durissus colillineatus, a expressão heteróloga da isoforma CBa2 da crotoxina B de Crotalus durissus terrificus para a posterior produção de formas mutantes sítio-dirigidas e resultados da análise do espalhamento de raios X a baixo ângulo da crotoxina e de suas subunidades isoladas, gerando informações relevantes e inéditas acerca da oligomerização destas proteínas. No caso das Lys49-PLA2s isoladas do veneno botrópico, são apresentadas duas novas estruturas cristalográficas dessa classe de proteínas isolada da serpente amazônica B. brazili. A análise destas duas estruturas e a comparação estrutural delas com outras Lys49-PLA2s gerou novas informações acerca da posição de aminoácidos hidrofóbicos na porção C-terminal, levando-se a proposição de um novo mecanismo de ação para estas proteínas. Também são apresentadas a análise funcional e a estrutura cristalográfica da PrTX-I isolada do veneno de B. pirajai complexada com dois inibidores diferentes que revelam novos modos de inibição da atividade miotóxica destas proteínas. São apresentados também diversos resultados provenientes de diferentes técnicas biofísicas que mostram que a MjTX-I, isolada do veneno de B. moojeni, é uma Lys49-PLA2 bastante peculiar, que pode formar diversas conformações oligoméricas. Por fim, são apresentados resultados teóricos e experimentais acerca da estrutura oligomérica de dois inibidores de origem proteica de fosfolipases A2 isolados do plasma sanguíneo de serpentes(αBaltMIP e CNF) cuja análise forneceu inéditas informações acerca da estrutura quaternária destas proteínas e de como ocorre a sua conjugação com as fosfolipases A2.